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Polar bear Hemoglobin and Human Hb A°: same 2,3-diphosphoglicerate binding site but asymmetry of the binding?

Patamia M;
2002
2002
Istituto di Chimica del Riconoscimento Molecolare - ICRM - Sede Milano
HEMOGLOBIN
26
363
371
Hb polar bear
2,3-DPG
31P NMR
La presente ricerca è stata effettuata nell'ambito di una collaborazione iniziata anni fa e promossa dal prof. Giardina, tra il nostro Istituto e alcuni studiosi appartenenti a - Norsk Polar Institute Tromso (Norvegia) - Università di Bergen (Norvegia) - Università di Oslo (Norvegia) I ricercatori norvegesi afferenti al progetto hanno come fine generale lo studio dell'ambiente sulla fisiologia, sul metabolismo e sulle abitudini dei mammiferi artici (orso polare, volpe argentata, foca, balena...). In particolare, il nostro studio considera, alla luce delle leggi della termodinamica, la modulazione dell'affinità per l'ossigeno nella molecola dell' emoglobina. Viene ipotizzato che, in risposta a condizioni ambientali particolari (freddo, digiuno...), sia stato selezionato l'effettore cloruro rispetto all'effettore organico 2,3-DPG, piu' "costoso" da un punto di vista biochimico. Lo studio è stato pubblicato su una rivista specializzata (Hemoglobin)
9
info:eu-repo/semantics/article
262
Pomponi, M; Bertonati, C; Patamia, M; Marta, M; Derocher, Ae; Lyndersen, C; Kovacs, Km; Wiig, O; Bardgard, Aj
01 Contributo su Rivista::01.01 Articolo in rivista
none
01.01 Articolo in rivista
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Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/20.500.14243/163556
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