Le proprietà qualitative delle farine di frumento, sono strettamente associate alla quantità e qualità delle proteine di riserva della cariosside, gliadine e glutenine. Studi genetici, biochimici e molecolari, sia in frumenti duri che teneri, hanno messo in luce da tempo le strette correlazioni esistenti fra componenti gliadiniche e/o gluteniniche e proprietà qualitative delle farine o delle semole. L'enorme complessità delle frazioni proteiche ha stimolato notevolmente anche la ricerca di nuovi metodi per separarle e caratterizzarle. Fra questi, anche se non di recente acquisizione, ricordiamo la cromatografia liquida ad alta prestazione a fase inversa (RP-H PLC) che permette la separazione delle componenti proteiche in accordo con le loro differenze in idrofobicità superficiale (Bietz, 1983). Questa tecnica offre enormi vantaggi grazie alla eccellente separazione, alla veloci tà, sensibilità, risoluzione, riproducibilità delle analisi, automazione e capacità preparativa (Bietz, 1986). Inoltre, poiché RP-HPLC ed elettroforesi separano le proteine secondo principi diversi, è possibile ottenere, integrando fra loro i dati (Burnouf e Bietz, I 984b; Bietz, 1985; Lookhart et al, 1986), ulteriori informazioni sulla natura biochimica e sulla eterogenietà delle componenti proteiche.
STUDIO DELLE PROTEINE DI RISERVA IN FRUMENTO: ASPETTI BIOCHIMICI, GENETICI E QUALITATIVI
B Margiotta;G Colaprico;
1992
Abstract
Le proprietà qualitative delle farine di frumento, sono strettamente associate alla quantità e qualità delle proteine di riserva della cariosside, gliadine e glutenine. Studi genetici, biochimici e molecolari, sia in frumenti duri che teneri, hanno messo in luce da tempo le strette correlazioni esistenti fra componenti gliadiniche e/o gluteniniche e proprietà qualitative delle farine o delle semole. L'enorme complessità delle frazioni proteiche ha stimolato notevolmente anche la ricerca di nuovi metodi per separarle e caratterizzarle. Fra questi, anche se non di recente acquisizione, ricordiamo la cromatografia liquida ad alta prestazione a fase inversa (RP-H PLC) che permette la separazione delle componenti proteiche in accordo con le loro differenze in idrofobicità superficiale (Bietz, 1983). Questa tecnica offre enormi vantaggi grazie alla eccellente separazione, alla veloci tà, sensibilità, risoluzione, riproducibilità delle analisi, automazione e capacità preparativa (Bietz, 1986). Inoltre, poiché RP-HPLC ed elettroforesi separano le proteine secondo principi diversi, è possibile ottenere, integrando fra loro i dati (Burnouf e Bietz, I 984b; Bietz, 1985; Lookhart et al, 1986), ulteriori informazioni sulla natura biochimica e sulla eterogenietà delle componenti proteiche.I documenti in IRIS sono protetti da copyright e tutti i diritti sono riservati, salvo diversa indicazione.
