Precedentemente abbiamo osservato che la b- idroddibutirrico deidrogenasi (BDH), nei mitocondri di fegato di ratti resi ipertiroidei mediante somministrazione intraperitoneale di triiodotironina, risulta ridotta di circa il 35% rispetto agli animali eutiroidei. Tra le probabili interpretazioni, avevamo ipotizzato che ciò fosse dovuto all'alterato pattern do fosfolipidi riscontrato nei mitocondri di questi ratti essendo la BDH un enzima la cui attività strettamente dipende dalla presenza di fosfolipidi in particolare dalla lecitina. A scopo di verifica, l'enzima è stato solubilizzato incubando per breve tempo sia i mitocondri di ratti normali che ipertiroidei con fosfolipasi A, da pancreas porcino. La BDH così solubilizzata, priva o quasi di fosfolipidi, è inattiva. Si è cercato di ripristinare l'attività enzimatica aggiungendo al medium di reazione liposomi di varia natura, Abbiamo rilevato che la BDH da ratti normali viene riattivata nella stessa misura aggiungendo liposomi contenenti fosfolipidi mitocondriali estratti da ratti normali e ipertiroidei. Al contrario l'enzima ottenuto da mitocondri di ratti ipertiroidei trattato con gli stessi liposomi raggiunge in entrambi i casi l'attività che aveva allo stato nativo cioè inferiore a quella dell'enzima dei mitocondri di ratti eutiroidei. È da presumere, quindi che la ridotta attività della BDH nei ratti ipertiroidei sia da imputare ad altre cause presumibilmente ad una possibile alterazione el suo stato di aggregazione. È stato viso che nel cuore di bue trattasi di un tetramero mentre nel fegato di ratto di un dimero. In entrambi i casi i singoli protomeri sono poco funzionali. alternativamente è da ipotizzare che vi sia un ridotto livello di BDH associato alla membrana dei ratti ipertiroidei. Poiché abbiamo riscontrato che le membrane mitocondriali di fegato di ratti ipertiroidei hanno una forte tendenza a perdere proteine rispetto a quelle di ratti eutiroidei, in seguito ad un controllo dell'attività specifica della BDH sia nei mitocondri che nelle particelle submitocondriali dove risulta più che raddoppiata. È da escludere che la diminuita attività di questo enzima nei ratti ipertiroidei sia da imputare ad una sua perdita durante la manipolazione dei tessuti.

La ridotta attività della ?-idrossibutirrico deidrogenasi epatica nei ratti ipertiroidei è indipendente dall'alterazione dei fosfolipidi di membrana.

Lippolis R;Altamura N;
1985

Abstract

Precedentemente abbiamo osservato che la b- idroddibutirrico deidrogenasi (BDH), nei mitocondri di fegato di ratti resi ipertiroidei mediante somministrazione intraperitoneale di triiodotironina, risulta ridotta di circa il 35% rispetto agli animali eutiroidei. Tra le probabili interpretazioni, avevamo ipotizzato che ciò fosse dovuto all'alterato pattern do fosfolipidi riscontrato nei mitocondri di questi ratti essendo la BDH un enzima la cui attività strettamente dipende dalla presenza di fosfolipidi in particolare dalla lecitina. A scopo di verifica, l'enzima è stato solubilizzato incubando per breve tempo sia i mitocondri di ratti normali che ipertiroidei con fosfolipasi A, da pancreas porcino. La BDH così solubilizzata, priva o quasi di fosfolipidi, è inattiva. Si è cercato di ripristinare l'attività enzimatica aggiungendo al medium di reazione liposomi di varia natura, Abbiamo rilevato che la BDH da ratti normali viene riattivata nella stessa misura aggiungendo liposomi contenenti fosfolipidi mitocondriali estratti da ratti normali e ipertiroidei. Al contrario l'enzima ottenuto da mitocondri di ratti ipertiroidei trattato con gli stessi liposomi raggiunge in entrambi i casi l'attività che aveva allo stato nativo cioè inferiore a quella dell'enzima dei mitocondri di ratti eutiroidei. È da presumere, quindi che la ridotta attività della BDH nei ratti ipertiroidei sia da imputare ad altre cause presumibilmente ad una possibile alterazione el suo stato di aggregazione. È stato viso che nel cuore di bue trattasi di un tetramero mentre nel fegato di ratto di un dimero. In entrambi i casi i singoli protomeri sono poco funzionali. alternativamente è da ipotizzare che vi sia un ridotto livello di BDH associato alla membrana dei ratti ipertiroidei. Poiché abbiamo riscontrato che le membrane mitocondriali di fegato di ratti ipertiroidei hanno una forte tendenza a perdere proteine rispetto a quelle di ratti eutiroidei, in seguito ad un controllo dell'attività specifica della BDH sia nei mitocondri che nelle particelle submitocondriali dove risulta più che raddoppiata. È da escludere che la diminuita attività di questo enzima nei ratti ipertiroidei sia da imputare ad una sua perdita durante la manipolazione dei tessuti.
1985
?-idrossibutirrico deidrogenasi
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Utilizza questo identificativo per citare o creare un link a questo documento: https://hdl.handle.net/20.500.14243/404522
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