Le proteine di trasferimento dei fosfolipidi nel fegato di ratto hanno meccanismi d'azione indipendenti.

Tre proteine che catalizzano il trasporto di fosfolipidi tra biomembrane sono state recentemente isolate e purificate simultaneamente da uno stesso omogenato di fegato di ratto nel nostro laboratorio. Una proteina scambia specificamente fosfatidilcolina, fosfatidiletanolammina, fosfatidilinositolo, sfingomielina e colesterolo. È stato suggerito che queste proteine possano essere coinvolte nella deaminazione quantitativa e qualitativa dei fosfolipidi nelle biomembrane. Se questo è vero una cooperazione tra queste proteine nello scambio di fosfolipidi potrebbe essere verosimile. Per verificare tale possibilità abbiamo studiato lo scambio di fosfolipidi in vitro in un sistema di analisi costituito da liposomi quali donatori e da mitocondri di fegato di ratto (5mg proteine) come accettori di fosfolipidi. Usando liposomi doppiamente marcati 3H-PC/14C-PE oppure 3H-PC/14 C-PI (200 mmoli, rapporto molare 4:1) abbiamo potuto seguire il comportamento cinetico delle singole proteine, relativamente ai singoli fosfolipidi trasportati. Questo studio è stato poi esteso alla presenza simultanea di tutte tre le proteine nel sistema di analisi. I risultati ottenuti mostrano che le attività di scambio dei vari fosfolipidi sono perfettamente additive e che quindi ogni proteina porta il proprio contributo qualitativo e quantitativo nella composizione dei fosfolipidi nelle biomembrane. Questo indica che le proteine hanno meccanismi d'azione differenti che non interferiscono tra loro.